任何从事蛋白质研究的生物化学家都知道纯度的重要性。对于进一步的实验和许多下游应用来说，它是质量最好的标志之一。尽管过去单个细胞内的大量不同蛋白质的浓度和种类使得纯化流程非常复杂，但有效地分离感兴趣的关键蛋白质在很大程度上已成为常规过程。然而，这并不意味着杂质筛选不再重要。
这篇文章应该作为蛋白质分析基础的简要指南，包括它需要什么，我们通常如何进行它，以及为什么它仍然是分析性和制备性蛋白质分离乐动体育赞助企业的关键部分。
为什么要分析蛋白质纯度?
不纯蛋白质样品在许多方面都是有害的，会导致实验不准确或影响产品性能。让我们看一个具体的例子。
宿主细胞蛋白(HCPs)是与过程相关的副产品，必须严格控制，以保证新的生物治疗药物的疗效。生物制药必须被认证为无杂质，以满足监管临床标准。在这种情况下，除了感兴趣的蛋白外，细胞蛋白质组中的所有蛋白质都被认为是HCPs。验证剩余的不需要的HCPs的消除是生物制药工作流程中的一个强制性步骤。因此，蛋白质纯度分析在制备分离中具有重要意义。
由于蛋白质纯度低而直接导致的其他常见问题包括聚集、降解、错误折叠、沉淀等等。这些现象中的任何一种在分析准备中都可能是昂贵的，导致资源和时间的损失。
如何进行蛋白质纯度分析?
虽然有几种可靠的技术可以用于进行蛋白质纯度分析，但很少有直接量化感兴趣的关键蛋白质的技术。蛋白质纯度通常是由样品中杂质的浓度推断出来的，或者由它们的缺失来保证。
紫外-可见(UV-Vis)分光光度法，结合液相色谱法，是一个可靠的工具，一般定量的总蛋白计数。这依赖于氨基酸、酪氨酸和色氨酸的固有摩尔吸收波长为260-280纳米(nm)。它们的峰值吸收很大程度上取决于它们在氨基酸链中的位置以及它们的浓度。紫外吸收随后提供了一个相当可靠的测量已知蛋白质纯度。电泳是另一种常用的蛋白质纯度分析技术。
然而，某些应用，如上文提到的生物制剂，需要更加严格地注意蛋白质纯度。生物化学家净化难以分离的蛋白质或在精细范围内操作通常使用目标特异性方法，如酶联免疫吸附测定(elisa)或质谱液相色谱(LC-MS)。这两种技术使用户能够同时评估和量化不同浓度的多种蛋白质。
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